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Las Enzimas
Una característica fundamental de la materia viva es la demanda y utilización constante de energía, la cual es empleada en la realización de actividades comunes a todas las células.
Los organismos realizan actividades gracias a una serie de reacciones químicas que producen cambios energéticos, esta energía de enlaces moleculares de los alimentos es transferida al ADP (Adenosin tri fosfato) y el cual se transforma en ATP (Adenosin tri fosfato) o transportador y almacenador de energía; estos procesos son catalizados por compuestos que se denominan enzimas o biocatalizadores.

Una enzima es una molécula proteica que interviene en todas las reacciones de degradación o de síntesis que se dan en la célula. Las enzimas son de acción específica ya que actúan exclusivamente catalizando un tipo de reacción química. Es un biocatalizador porque acelera la velocidad de las reacciones químicas, actúan en pequeñas cantidades y permanece inalterada después de la reacción donde participa. Ejemplo, las oxidasas solo actúan catalizando reacciones de oxidación. Las enzimas presentan las siguientes características, son: •  Muy específicas para las reacciones que catalizan •  Proteínas, por lo tanto, responden a todas las características de las mismas •  Biológicas


Nomenclatura de las enzimas : El nombre que se les da a las enzimas puede hacerse tomando en cuenta dos factores: a.- El Substratum, sobre el cual actúan y en este caso se le agrega al substratum el sufijo “asa”. Ejemplo; las enzimas que actúan sobre los lípidos reciben el nombre de lipasas. b.- El tipo de reacción que ellas catalizan y en esta caso se le agrega el sufijo “asa” al nombre de la reacción catalizada. Ejemplo, Las Oxidasas, que son las enzimas que catalizan las reacciones de oxidación . Las deshidrogenasas que transportan el hidrógeno desde un substratum hasta otra enzima o un aceptor final.

Estructura de la enzima: Las enzimas se pueden clasificar según su estructura, en simples y compuestas. Son simples cuando están formadas sólo por proteínas y son compuestas cuando están formadas por una parte proteica y una prostética. La parte proteica recibe el nombre de apoenzima y es responsable de la especificidad de la enzima, es decir, la enzima se caracteriza por participar exclusivamente en una determinada reacción y sobre un determinado sustrato . Este último es la sustancia sobre la cual se fija la enzima. La parte prostética recibe el nombre de coenzima , es de naturaleza no proteica, de bajo peso molecular y termostable, esto último significa que no es alterada por los cambios de temperatura. La coenzima junto con la apoenzima son necesarias para que se realicen determinadas funciones. Las reacciones de transferencia de radicales, las de óxido-reducción y las de formación de enlaces covalentes requieren de la presencia de coenzimas; entre las principales coenzimas se encuentran las transportadoras de hidrógeno: NAD : Nicotin Adenin dinucleótido NADP: Nicotin Adenin dinucleótido fosfato FAD: Flavinadenin-dinucleótido Acido lipóico y ubiquinona, y transportadoras de otros radicales distintos al hidrógeno son: ATP: Adenosin trifosfato GTP: Guanosin triposfato UTP: Uridin trifosfato CTP: Citidin trifosfato CoA: Coenzima A Biotina y Colabamina

Mecanismo de acción enzimática: Las enzimas actúan acelerando la velocidad de reacción o realizando una reacción, Cuando se dice que acelera la velocidad de reacción, quiere decir que, aquellas reacciones orgánicas que por acción enzimática se efectúan en pocos segundos, demorarían hasta 20 años realizarlas en el laboratorio y, cuando se señala que hace posible una determinada reacción, quiere decir que sin la enzima la reacción no se lleva a cabo.

Para realizar su acción, la enzima se une al substratum por absorción, encajando la superficie de una en la otra de forma tal, que podríamos compararla con la llave de una cerradura. Esta combinación origina un complejo reversible enzima-substratum intermedio, que luego se descompone para liberar los productos de la reacción, y, la enzima que es capaz de unirse a otra molécula del mismo substratum para comenzar de nuevo la acción.
En 1984 Emil Fisher, enunció el principio de la “llave y cerradura” donde explica la acción que realiza la enzima para unirse al sustrato.

"Fisher"
Especificidad de las enzimas , Las enzimas son proteínas que tienen un alto grado de especificidad, ya que cada una de ellas actúa exclusivamente en una determinada reacción y sobre un determinado substratum.


De acuerdo con la gráfica anterior, si observamos la superficie de la enzima y de cada uno de los substratum, se pueden dar cuenta que en la enzima solo puede combinarse con el substrato 3 ya que los demás no presentan superficies semejantes. Se conocen varios tipos de especificidad enzimática que son:

Especificidad Optica: Las enzimas presentan generalmente una especificidad óptica absoluta por lo menos para una porción de la molécula del substrato.

Especificidad de Grupo: Cuando una enzima actúa solo sobre grupos químicos y particulares.

Especificidad de sustrato: acepta solo un tipo de sustrato.

Especificidad de reacción: llevan a cabo una reacción específica, independiente del sustrato

Activación energética: No todas las moléculas poseen la misma energía, ya que tienen un promedio energético lo que significa que mientras la mayoría de las moléculas tienen un valor medio energético, algunas lo tienen muy bajo y otras muy alto.

De acuerdo a la teoría de la colisión, las moléculas capaces de reaccionar son las que poseen energía suficientemente alta, al chocar unas con otras producirán una reacción química, esta energía extra que necesitan las moléculas para reaccionar se llama energía de activación, que no es otra cosa que la cantidad de energía sobre el promedio energético que se necesita para que las moléculas entren en colisión y realicen una reacción química. Una interpretación de la energía de activación sería la energía necesaria para que las moléculas que van a chocar se aproximen bastante para vencer la repulsión eléctrica entre sus nubes electrónicas, esto permitiría un rearreglo de electrones y por consiguiente se efectuaría la ligadura química.

La teoría de la colisión postula, que al chocar las moléculas poseen la energía de activación necesaria formando un intermedio transitorio llamado complejo activado. Este rápidamente se reacomodaría para originar los productos de la reacción.

Ejemplo: en una reacción hipotética de moléculas a y b para producir c y d , se formaría un complejo intermedio activado (ab) . a + b (ab) c + d

Las relaciones de una reacción química para la activación energética se entienden mejor en el diagrama donde dos moléculas a y b chocan y reaccionan una con otra y por lo tanto deben tener la suficiente energía para llegar a la cima de la barrera energética. Esta energía representa la energía de activación y las moléculas en colisión que la poseen son capaces de formar el complejo activado (ab), este complejo tiene la mayor energía del sistema, estando en la cima de la barrera energética y se acomoda para formar las moléculas c y d.

La diferencia entre el promedio relativo de energía de los reactivos a y b y el del complejo activado (ab), es la energía de activación. Si la cantidad de energía dada en el arreglo del complejo activado para producir c y d es mayor que la energía de activación, entonces esta energía será liberada y la reacción química se llama exergónica. Por otra parte, si la diferencia entre el promedio relativo de energía del complejo activado y los productos c y d es menor que la energía de activación a la reacción química se le llama endergónica.

Factores que afectan la velocidad de reacción de las enzimas:
l.- La concentración de la enzima y del sustrato; a mayor concentración de la enzima o del sustrato mayor es la velocidad de reacción enzimática. Sin embargo, hay un punto límite después del cual, la velocidad de la reacción permanece igual.


2.- La formación de intermediarios covalentes inestables; favorecen la reacción para formar los productos, estos intermediarios se originan por la combinación del sustrato con algunas enzimas.


3.- Cuando se proporciona a la reacción grupos funcionales los cuales son capaces de actuar como dadores o aceptores de protones, (H + y OH - ) la enzima puede efectuar catálisis general ácida o básica, a mayor concentración de sustancia ácida o básica mayor incremento de la velocidad de reacción.

En este caso se considera que el factor que afecta la velocidad de reacción enzimática son las concentraciones de hidronios (H + ó H 3 O + ) o lo que es igual el pH. Las enzimas presentan un pH óptimo a la cual transforman mayor cantidad de moléculas de sustrato por unidad de tiempo, la proteína enzimática puede ser destruida por un extremo, ya que la mayoría de las enzimas presentan un pH óptimo cerca de 7.

4.- Los cambios de estructura de la enzima; aumentan la velocidad de la reacción, debido a que la enzima se adapta al sustrato.


5.- La temperatura; cuando la temperatura está por encima de 0 º C, las moléculas de una sustancia determinada están en movimiento, y a medida que aumenta la temperatura el movimiento aumenta, es decir, se hace mayor la energía cinética, por lo tanto, al aumentar la temperatura en un reacción enzimática aumenta la velocidad de la reacción ya que chocan las moléculas y por lo tanto su capacidad de difusión.

Las enzimas de constitución proteínica están sujetas a trabajar a temperatura relativamente bajas ya que si ésta se eleva se “desnaturalizan” perdiendo la capacidad de acción, esta propiedad se conoce con el nombre de termolabilidad, la inactivación de las enzimas es irreversible, de ahí que las elevadas temperaturas hacen que las células mueran; cuando la temperatura es menor cesa la acción enzimática.



7.- Las enzimas pueden ser activadas e inhibidas por sustancias químicas; entre las sustancias activadoras tenemos los iones de magnesio (Mg ++ ), manganeso (Mn ++ ), Zinc (Zn ++ ) y fluor (F ++ ) y algunas que inhiben la acción enzimática son los metales pesados como el cobre (Cu), el mercurio (Hg), agentes desnaturalizantes y también las sustancias que compiten con el sustrato.

Enzimas reguladoras del metabolismo; En las vías metabólicas encontraremos enzimas que regulan ciertos pasos muy importantes, donde las siguientes reacciones se verán favorecidas o reprimidas, dependiendo de las necesidades del cuerpo.

Enzimas covalentemente moduladas; se encuentran en forma inactiva y sólo se activan con la presencia de otra enzima, por ejemplo, el tripsinógeno es la forma precursora de la tripsina (enzima pancreática que degrada proteínas), y cuando es segmentada por otra enzima se activa.

Enzimas isoenzimas; son la misma enzima, es decir, tienen la misma función y se hallan en varios puntos del metabolismo. La glucoquinasa y hexoquinasa son enzimas que fosforilan la glucosa; la glucoquinosa se encuentra en las células del hígado, fosforilando la glucosa que entra a él; en el músculo es la hexoquinosa la que está presente y realiza la misma función.

Enzimas alostéricas; son enzimas que tienen cuatro cadenas peptídicas, entre ellas se encuentran las fosfofructuoquinasa, la cual tiene como función fosforilar la fructuosa 6 fosfato.


Bibliografía utilizada, Tomado de:
Espinoza, I., Gascon, N. ( 1987) Biología 1er. Año Ciclo Diversificado. Ediciones Eneva. Caracas Irausquin, Y. (2000). Biología I E.M.D.P. Editorial. Actualidad Escolar 2000. Caracas
Irausquin Y. (2000. Ciencias Biológicas 9. Editorial. Actualidad Escolar 2000. Caracas
Monsanto R. (1996). Biologia. Primer Año. Educación Media Diversifica y Profesional . Editorial Obelisco. Caracas-
Moreno, H. (1998) Ciencias Biológicas. 9º grado . Ediciones CO-BO- Caracas
Morón, N. (200l). Ciencias Biológicas. Guía de laboratorio . Editorial Excelencia. Caracas.
Pérez, B.(1990) Biología 4. Ediciones Eneva. Caracas
 
 
 
 
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